考研生化和分析化学：常见考点深度解析与备考技巧

生化和分析化学是考研中的两门重要科目，涉及的知识点繁多且抽象。很多考生在备考过程中会遇到各种难题，比如酶促反应动力学、光谱分析原理等。本文将针对这些常见问题进行详细解答，帮助考生理清思路，掌握核心考点，同时分享一些高效的备考方法，让大家在复习时少走弯路。

2. 原子吸收光谱法中，为什么背景吸收会干扰测定？有哪些消除方法？

原子吸收光谱法（AAS）是分析化学中的常用技术，但背景吸收会显著影响测定结果。背景吸收主要来源于：

火焰或石墨炉中的分子辐射

光散射

。其干扰表现为使吸光度值偏高，导致测定结果偏高。消除背景吸收的方法主要有：

氘灯扣除法

：利用氘灯发射的宽谱带辐射扣除背景吸收，适用于火焰原子化法；

塞曼效应法

：通过调制光源或背景辐射，分为连续光源调制和单色器调制两种，后者应用更广泛；

背景校正仪

：采用特殊设计的背景光源进行校正。考生需要掌握不同方法的原理和适用条件，例如塞曼效应法对痕量分析更准确，但仪器成本较高。

3. 蛋白质二级结构的主要类型有哪些？如何通过 circular dichroism (CD) 光谱进行鉴定？

蛋白质二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和随机卷曲等类型。α-螺旋的特征是每3.6个氨基酸残基形成一圈，呈右手螺旋；β-折叠则由多条肽链平行或反平行排列形成锯齿状结构。CD光谱是鉴定蛋白质二级结构的常用工具，其原理基于氨基酸对平面偏振光的选择性吸收。α-螺旋在222nm波长处有负旋光，β-折叠在200nm以下有强负旋光。通过分析CD光谱的形状和特征峰，可以估算蛋白质中各类二级结构的含量比例。例如，α-螺旋含量可通过计算222nm处的椭圆率来量化。CD光谱分析需要结合其他方法（如X射线衍射）才能获得更准确的结构信息，且光谱读数受pH、温度等条件影响。